2,43
1,65
1,98
0,73
1,88
1,81
2,43
2.2 Substâncias padrão utilizadas na curva de calibração da distribuição de massa molecular relativa: insulina, micopeptídeos, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3. Instrumentos e equipamentos
23.2
21,4
22.2
16.1
22.3
20,8
23,9
27,5
De forma geral, a proporção de aminoácidos nos produtos da Sustar é maior do que nos produtos da Zinpro.
Parte 8 Efeitos do uso
Efeitos de diferentes fontes de oligoelementos no desempenho produtivo e na qualidade dos ovos de galinhas poedeiras no final do período de postura.
Processo de Produção
Tecnologia de quelação direcionada
Tecnologia de emulsificação por cisalhamento
Tecnologia de pulverização e secagem sob pressão
Tecnologia de refrigeração e desumidificação
Tecnologia avançada de controle ambiental
Apêndice A: Métodos para a determinação da distribuição da massa molecular relativa de peptídeos
Adoção da norma: GB/T 22492-2008
1. Princípio de teste:
A determinação foi feita por cromatografia de filtração em gel de alta eficiência. Ou seja, utilizando um material poroso como fase estacionária, com base na diferença no tamanho da massa molecular relativa dos componentes da amostra para separação, detectada na ligação peptídica do comprimento de onda de absorção ultravioleta de 220 nm, utilizando o software de processamento de dados dedicado para a determinação da distribuição da massa molecular relativa por cromatografia de filtração em gel (ou seja, o software GPC), os cromatogramas e seus dados foram processados e calculados para obter o tamanho da massa molecular relativa do peptídeo de soja e a faixa de distribuição.
2. Reagentes
A água utilizada nos experimentos deve atender às especificações da norma GB/T6682 para água secundária, e os reagentes utilizados, salvo disposição em contrário, devem ser de pureza analítica.
2.1 Os reagentes incluem acetonitrila (pura para cromatografia), ácido trifluoroacético (puro para cromatografia),
2.2 Substâncias padrão utilizadas na curva de calibração da distribuição de massa molecular relativa: insulina, micopeptídeos, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3. Instrumentos e equipamentos
3.1 Cromatógrafo Líquido de Alta Eficiência (HPLC): uma estação de trabalho ou integrador cromatográfico com detector UV e software de processamento de dados GPC.
3.2 Unidade de filtração a vácuo e desgaseificação da fase móvel.
3.3 Balança eletrônica: valor graduado 0,000 1g.
4 Etapas de operação
4.1 Condições cromatográficas e experimentos de adaptação do sistema (condições de referência)
- 4.1.1 Coluna cromatográfica: TSKgelG2000swxl300 mm×7,8 mm (diâmetro interno) ou outras colunas de gel do mesmo tipo com desempenho semelhante adequadas para a determinação de proteínas e peptídeos.
- 4.1.2 Fase móvel: Acetonitrila + água + ácido trifluoroacético = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Comprimento de onda de detecção: 220 nm.
- 4.1.4 Vazão: 0,5 mL/min.
- 4.1.5 Tempo de detecção: 30 min.
- 4.1.6 Volume de injeção da amostra: 20 μL.
- 4.1.7 Temperatura da coluna: temperatura ambiente.
- 4.1.8 Para que o sistema cromatográfico atendesse aos requisitos de detecção, foi estipulado que, sob as condições cromatográficas acima, a eficiência da coluna cromatográfica em gel, ou seja, o número teórico de pratos (N), não fosse inferior a 10.000, calculado com base nos picos do padrão de tripeptídeo (Glicina-Glicina-Glicina).
- 4.2 Produção de curvas padrão de massa molecular relativa
- As soluções padrão de peptídeos com diferentes massas moleculares relativas e concentração de 1 mg/mL foram preparadas por meio de correspondência de fases móveis, misturadas em proporções específicas e filtradas através de uma membrana de fase orgânica com poros de 0,2 μm a 0,5 μm. Em seguida, foram injetadas na amostra e os cromatogramas dos padrões foram obtidos. As curvas de calibração de massa molecular relativa e suas equações foram obtidas plotando-se o logaritmo da massa molecular relativa em função do tempo de retenção ou por regressão linear.
4.3 Tratamento da amostra
Pese com precisão 10 mg da amostra em um balão volumétrico de 10 mL, adicione um pouco de fase móvel, agite ultrassônica por 10 min, para que a amostra esteja completamente dissolvida e misturada, complete o volume com fase móvel e, em seguida, filtre através de uma membrana de fase orgânica com tamanho de poro de 0,2 μm a 0,5 μm. O filtrado foi analisado de acordo com as condições cromatográficas em A.4.1.
- 5. Cálculo da distribuição da massa molecular relativa
- Após analisar a solução da amostra preparada em 4.3 sob as condições cromatográficas de 4.1, a massa molecular relativa da amostra e sua faixa de distribuição podem ser obtidas substituindo os dados cromatográficos da amostra na curva de calibração 4.2 com o software de processamento de dados GPC. A distribuição das massas moleculares relativas dos diferentes peptídeos pode ser calculada pelo método de normalização da área do pico, de acordo com a fórmula: X=A/A total×100
- Na fórmula: X - A fração de massa de um peptídeo de massa molecular relativa no total de peptídeos na amostra, %;
- A - Área do pico de um peptídeo de massa molecular relativa;
- Total A - a soma das áreas dos picos de cada peptídeo com massa molecular relativa, calculada com uma casa decimal.
- 6. Repetibilidade
- A diferença absoluta entre duas determinações independentes obtidas em condições de repetibilidade não deve exceder 15% da média aritmética das duas determinações.
- Apêndice B: Métodos para a Determinação de Aminoácidos Livres
- Adoção da norma: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Reagentes e materiais
- Ácido acético glacial: analiticamente puro
- Ácido perclórico: 0,0500 mol/L
- Indicador: indicador violeta cristal a 0,1% (ácido acético glacial)
- 2. Determinação de aminoácidos livres
As amostras foram secas a 80°C durante 1 hora.
Coloque a amostra em um recipiente seco para esfriar naturalmente até a temperatura ambiente ou até uma temperatura adequada para uso.Pese aproximadamente 0,1 g da amostra (com precisão de 0,001 g) em um frasco cônico seco de 250 mL.Prossiga rapidamente para a próxima etapa para evitar que a amostra absorva a umidade ambiente.Adicione 25 mL de ácido acético glacial e misture bem por no máximo 5 minutos.Adicione 2 gotas de indicador violeta cristal.Titule com solução padrão de ácido perclórico 0,0500 mol/L (±0,001) até que a solução mude de cor, de roxa para o ponto final.
Anote o volume da solução padrão consumido.
- Realize o teste em branco simultaneamente.
- 3. Cálculo e resultados
- O teor de aminoácidos livres X no reagente é expresso como uma fração mássica (%) e é calculado de acordo com a fórmula: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, na fórmula:
- C - Concentração da solução padrão de ácido perclórico em moles por litro (mol/L)
- V1 - Volume utilizado para a titulação das amostras com solução padrão de ácido perclórico, em mililitros (mL).
- Vo - Volume utilizado para a titulação em branco com solução padrão de ácido perclórico, em mililitros (mL);
M - Massa da amostra, em gramas (g).
| 0,1445: Massa média de aminoácidos equivalente a 1,00 mL de solução padrão de ácido perclórico [c (HClO4) = 1,000 mol / L]. | 4.2.3 Solução padrão de titulação de sulfato de cério: concentração c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparada de acordo com GB/T601. | |
| Adoção de normas: Q/70920556 71-2024 | 1. Princípio da determinação (Fe como exemplo) | Os complexos de ferro com aminoácidos apresentam solubilidade muito baixa em etanol anidro, enquanto os íons metálicos livres são solúveis em etanol anidro. A diferença de solubilidade entre os dois em etanol anidro foi utilizada para determinar a taxa de quelação dos complexos de ferro com aminoácidos. |
| Na fórmula: V1 - volume da solução padrão de sulfato de cério consumido para a titulação da solução de teste, mL; | Etanol anidro; o restante é igual à cláusula 4.5.2 da norma GB/T 27983-2011. | 3. Etapas da análise |
| Realize dois ensaios em paralelo. Pese 0,1 g da amostra seca a 103 ± 2 °C por 1 hora, com precisão de 0,0001 g, adicione 100 mL de etanol anidro para dissolver, filtre, lave o resíduo filtrado com 100 mL de etanol anidro pelo menos três vezes, transfira o resíduo para um erlenmeyer de 250 mL, adicione 10 mL de solução de ácido sulfúrico de acordo com a cláusula 4.5.3 da norma GB/T27983-2011 e, em seguida, execute os seguintes passos de acordo com a cláusula 4.5.3 “Aquecer para dissolver e depois deixar esfriar” da norma GB/T27983-2011. Realize o ensaio em branco simultaneamente. | 4. Determinação do teor total de ferro | 4.1 O princípio de determinação é o mesmo da cláusula 4.4.1 em GB/T 21996-2008. |
4.2. Reagentes e Soluções
| 4.2.1 Ácido misto: Adicione 150 mL de ácido sulfúrico e 150 mL de ácido fosfórico a 700 mL de água e misture bem. | 4.2.2 Solução indicadora de sulfonato de difenilamina de sódio: 5 g/L, preparada de acordo com GB/T603. | 4.2.3 Solução padrão de titulação de sulfato de cério: concentração c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparada de acordo com GB/T601. | |
| 4.3 Etapas de análise | Realize dois ensaios em paralelo. Pese 0,1 g da amostra, com precisão de 0,20001 g, coloque em um erlenmeyer de 250 mL, adicione 10 mL de ácido misto e, após a dissolução, adicione 30 mL de água e 4 gotas de solução indicadora de sulfonato de dianilina de sódio. Em seguida, execute os passos descritos na cláusula 4.4.2 da norma GB/T21996-2008. Realize o ensaio em branco simultaneamente. | 4.4 Representação dos resultados | O teor total de ferro X1 dos complexos de ferro de aminoácidos em termos de fração mássica de ferro, o valor expresso em %, foi calculado de acordo com a fórmula (1): |
| X1=(V-V0)×C×M×10-3×100 | V0 - solução padrão de sulfato de cério consumida para a titulação da solução em branco, mL; | V0 - solução padrão de sulfato de cério consumida para a titulação da solução em branco, mL; | C - Concentração real da solução padrão de sulfato de cério, mol/L5. Cálculo do teor de ferro em quelatosO teor de ferro X2 no quelato, em termos de fração mássica de ferro, expresso em %, foi calculado de acordo com a fórmula: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| Na fórmula: V1 - volume da solução padrão de sulfato de cério consumido para a titulação da solução de teste, mL; | V2 - solução padrão de sulfato de cério consumida para a titulação da solução em branco, mL;nom1 - Massa da amostra, em gramas. Considere a média aritmética dos resultados das determinações paralelas como os resultados da determinação, e a diferença absoluta entre os resultados das determinações paralelas não deve ser superior a 0,3%. | 0,05585 - massa de ferro ferroso expressa em gramas equivalente a 1,00 mL de solução padrão de sulfato de cério C[Ce(SO4)2.4H20] = 1,000 mol/L.nom1 - Massa da amostra, em gramas. Considere a média aritmética dos resultados das determinações paralelas como os resultados da determinação, e a diferença absoluta entre os resultados das determinações paralelas não deve ser superior a 0,3%. | 6. Cálculo da taxa de quelaçãoTaxa de quelação X3, o valor expresso em %, X3 = X2/X1 × 100Apêndice C: Métodos para a determinação da taxa de quelação do Zinpro |
Adoção da norma: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagentes e materiais
a) Ácido acético glacial: pureza analítica; b) Ácido perclórico: 0,0500 mol/L; c) Indicador: violeta cristal a 0,1% (ácido acético glacial)
2. Determinação de aminoácidos livres
2.1 As amostras foram secas a 80°C durante 1 hora.
2.2 Coloque a amostra em um recipiente seco para esfriar naturalmente até a temperatura ambiente ou até uma temperatura utilizável.
2.3 Pese aproximadamente 0,1 g da amostra (com precisão de 0,001 g) em um frasco cônico seco de 250 mL.
2.4 Passe rapidamente para a próxima etapa para evitar que a amostra absorva a umidade ambiente.
2.5 Adicione 25 mL de ácido acético glacial e misture bem por no máximo 5 minutos.
2.6 Adicione 2 gotas de indicador violeta cristal.
2.7 Titule com solução padrão de titulação de ácido perclórico 0,0500 mol/L (±0,001) até que a solução mude de roxo para verde por 15 s sem mudança de cor, sendo este o ponto final.
2.8 Registre o volume de solução padrão consumido.
2.9 Realize o teste em branco simultaneamente.
- 3. Cálculo e resultados
- catalão
- Physicochemical parameters
V1 - Volume utilizado para a titulação das amostras com solução padrão de ácido perclórico, em mililitros (mL).
Vo - Volume utilizado para a titulação em branco com solução padrão de ácido perclórico, em mililitros (mL);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Endereço: Rua Qingpu, nº 147, cidade de Shouan, condado de Pujiang, cidade de Chengdu, província de Sichuan, China.
Telefone: 86-18880477902
Produtos
Oligoelementos inorgânicos
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| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | Clique para fazer uma consulta. | © Copyright - 2010-2025: Todos os direitos reservados. | Mapa do site PRINCIPAIS PESQUISAS Telefone |
| Tel | 86-18880477902 | javanês | E-mail |
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| Bird | chinês | Francês | Alemão Espanhol |
| Aquatic animals | japonês | coreano | árabe grego |
| turco | italiano | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | indonésio afrikaans sueco |
polonês
- Basco
- catalão
- Physicochemical parameters
hindi
Lao
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
búlgaro
- Cebuano
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- croata
Holandês
| Application object | urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | haitiano | Hausa | Kinyarwanda Hmong húngaro |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | javanês | Kannada Khmer curdo |
| quirguiz | Latim | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | macedônio malaio Malayalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
norueguês
- Pashto
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
sérvio
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
suaíli
Tajique
tâmil
Telugu
Tailandês
| Application object | urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| iídiche | Iorubá | zulu | Kinyarwanda Oriya Turcomano |
| Uigur | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1,52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
